質(zhì)膜 H?-ATPase（質(zhì)膜質(zhì)子泵）被譽(yù)為植物細(xì)胞的“生命引擎”。它通過水解 ATP 將質(zhì)子（H?）泵出胞外，產(chǎn)生跨膜電化學(xué)勢能，為養(yǎng)分吸收、細(xì)胞伸長及氣孔運(yùn)動等生理過程提供驅(qū)動力。多年來，科學(xué)家已知 H?-ATPase 的激活依賴于其C端的磷酸化，但究竟是誰精準(zhǔn)地按下了這個(gè)“啟動鍵”，一直是植物生理學(xué)界亟待破解的難題。

近日，來自日本東京農(nóng)工大學(xué)、名古屋大學(xué)等機(jī)構(gòu)的聯(lián)合研究團(tuán)隊(duì)在Science雜志在線發(fā)表了題為Raf-like protein kinase heterocomplexes directly regulate the plant plasma membrane H+-ATPase的研究論文。該研究鑒定到了兩類關(guān)鍵的Raf類激酶C5-Raf和C7-Raf，它們通過形成異源復(fù)合物，直接磷酸化并激活質(zhì)膜H?-ATPase，揭示了調(diào)控植物生長與生理反應(yīng)的普適性機(jī)制。

研究團(tuán)隊(duì)通過生化實(shí)驗(yàn)與遺傳篩選發(fā)現(xiàn)，單一類別的激酶往往不足以完成對H?-ATPase的高效激活。深入研究鎖定了個(gè)兩個(gè)不同亞族的Raf類激酶C5-Raf 和 C7-Raf，這兩類激酶并非孤立工作，實(shí)驗(yàn)證明，它們在植物體內(nèi)相互結(jié)合，形成穩(wěn)定的異源激酶復(fù)合物（Heterocomplexes）。這種“雙劍合璧”的模式是直接催化 H?-ATPase C 端 Thr-881 位點(diǎn)磷酸化的物理基礎(chǔ)。

通過體外激酶活性實(shí)驗(yàn)和體內(nèi)驗(yàn)證，研究者構(gòu)建了清晰的信號傳導(dǎo)鏈。C5-Raf 作為調(diào)節(jié)核心，感知上游信號，而C7-Raf 作為主要的催化輔助，兩者形成的復(fù)合物具有極強(qiáng)的底物特異性，能夠精準(zhǔn)識別并磷酸化 H?-ATPase 的關(guān)鍵位點(diǎn)，解除其C端的自抑制狀態(tài)，從而開啟質(zhì)子泵。其中一個(gè) C5-Raf（Raf36）可通過磷酸化多種 H?-ATPase（AHAs），驅(qū)動細(xì)胞擴(kuò)張，從而調(diào)控植物的整體生長。另一個(gè)C5-Raf——HT1，則與 C7-Raf（CBC1/2）互作，在光誘導(dǎo)氣孔開放過程中磷酸化AHA1的Thr-881，這解釋了光信號如何通過質(zhì)子泵激活，最終驅(qū)動保衛(wèi)細(xì)胞膨脹的分子通路。

Raf激酶復(fù)合物通過磷酸化Thr-881激活H+-ATPase的模型

進(jìn)一步研究發(fā)現(xiàn)，這種由 C5-Raf 和 C7-Raf 組成的“開關(guān)系統(tǒng)”并非高等植物獨(dú)有。研究人員在苔蘚類植物（如地錢）中也發(fā)現(xiàn)了功能類似的激酶復(fù)合物。這表明，Raf 激酶對質(zhì)子泵的調(diào)控機(jī)制在植物進(jìn)化早期就已經(jīng)形成，并高度保守地存在于從苔蘚到被子植物的所有譜系中。這一發(fā)現(xiàn)不僅改寫了我們對植物基本生理過程的認(rèn)知，也反映了自然界在能量轉(zhuǎn)換調(diào)控上的極度簡約與高效。

綜上所述，該研究通過精妙的生化與遺傳學(xué)手段，明確了質(zhì)膜 H?-ATPase 這一“生命引擎”的直接上游激酶。這不僅為理解植物如何響應(yīng)環(huán)境信號并調(diào)節(jié)生長提供了新的框架，也為未來通過精準(zhǔn)遺傳改良提升作物養(yǎng)分利用效率、增強(qiáng)光合產(chǎn)力及抗逆性提供了關(guān)鍵的分子靶標(biāo)。

論文鏈接：

https://www.science.org/doi/10.1126/science.adx9533