陜西
近日，四川大學林宏輝、楊健課題組在Plant Physiology發表了題為OsMAPK20-1 and OsMAPK20-4 phosphorylate OsCK2β3 to regulate its stability in response to phosphate starvation in rice的研究論文。該研究解析了水稻中由MEK1-MAPK20-1/4介導的MAPK級聯信號通路，闡明其通過磷酸化修飾調控OsCK2β3蛋白穩定性、進而精準調控水稻磷素吸收與穩態平衡的分子機制。
磷是植物生長發育所必需的大量礦質營養元素，對植株正常代謝與環境適應至關重要。植物主要依靠PHT1家族磷酸鹽轉運蛋白吸收土壤中的無機磷，該類轉運蛋白從內質網向質膜的轉運定位過程，受蛋白磷酸化修飾的精細調控。水稻酪蛋白激酶OsCK2是靶向磷酸化PHT1家族蛋白的關鍵激酶，由催化亞基OsCK2α3和調節亞基OsCK2β3共同組成，且OsCK2的完整生物學功能嚴格依賴于OsCK2β3的磷酸化修飾。
該研究通過系列生化與遺傳實驗證實，OsCK2β3的蛋白穩定性主要由其植物特有N端結構域決定，而非進化保守的β亞基結構域。體內外互作及磷酸化實驗表明，OsMAPK20-1與OsMAPK20-4均可特異性結合OsCK2β3，并靶向其植物特有N端結構域的第45位絲氨酸（Ser-45）位點發生磷酸化修飾。遺傳表型分析發現，OsMAPK20-1或OsMAPK20-4功能缺失突變會造成水稻植株無機磷過量積累；而持續激活型MAPKK1突變體OsMEK1DD的過表達，則會顯著降低水稻體內的無機磷含量。生化機制研究進一步表明，OsCK2β3的磷酸化模擬修飾能夠顯著提升自身蛋白穩定性，增強其與OsCK2α3的蛋白互作效率，促進功能性OsCK2α3/β3全酶的組裝。即使在缺磷脅迫條件下，過表達OsCK2β3磷酸化模擬變體仍可有效降低水稻內源無機磷水平。亞細胞定位實驗證實，OsMEK1DD過表達能夠抑制PHT1磷酸鹽轉運蛋白向細胞質膜的轉運與分選過程，該調控模式與OsCK2β3的功能效應高度一致。
綜上所述，該研究明確了核心調控機制：OsMAPK20-1/20-4通過介導OsCK2β3 N端結構域Ser-45位點的磷酸化修飾，調控OsCK2β3蛋白穩定性與CK2全酶功能，進而精準調控磷轉運蛋白的膜定位，維持水稻在不同供磷環境下的磷穩態平衡，為解析作物磷營養高效利用的分子調控網絡提供了重要理論依據。
論文第一作者為四川大學已畢業博士研究生謝孟洋，林宏輝教授與楊健副研究員為本文共同通訊作者。已畢業博士研究生閆萌，在讀碩士研究生況湖東、陳旺、王竹君、朱妍樺參與了該項研究工作。該研究得到國家自然科學基金與四川省自然科學基金的資助支持。
論文鏈接：
https://doi.org/10.1093/plphys/kiag402
特別聲明：以上內容(如有圖片或視頻亦包括在內)為自媒體平臺“網易號”用戶上傳并發布，本平臺僅提供信息存儲服務。
Notice: The content above (including the pictures and videos if any) is uploaded and posted by a user of NetEase Hao, which is a social media platform and only provides information storage services.
